新華社堪培拉7月10日電(記者岳東興白旭)澳大利亞弗林德斯大學(xué)日前發(fā)布公報(bào)說,抑制一種名為Tau蛋白的蛋白質(zhì)病變,,可避免對(duì)腦細(xì)胞產(chǎn)生毒性作用而導(dǎo)致記憶功能受損,,這有望成為治療阿爾茨海默病的新靶點(diǎn)。
阿爾茨海默病是一種神經(jīng)系統(tǒng)退行性疾病,,臨床上以記憶障礙,、失語、執(zhí)行功能障礙以及人格和行為改變等為特征,,病理特征包括β淀粉樣蛋白沉積和Tau蛋白過度磷酸化,,病因迄今尚不明確。新研究通過體外細(xì)胞實(shí)驗(yàn)和動(dòng)物實(shí)驗(yàn)解釋了Tau如何過度磷酸化的原因,,從而為治療Tau病變提供信息,。相關(guān)研究成果已發(fā)表在美國《科學(xué)進(jìn)展》雜志上。
弗林德斯大學(xué)領(lǐng)銜的研究團(tuán)隊(duì)首先選取了多達(dá)20個(gè)不同的Tau磷酸化位點(diǎn)和12種蛋白激酶進(jìn)行實(shí)驗(yàn),。蛋白激酶是指催化蛋白質(zhì)磷酸化過程的酶,,蛋白激酶靶向Tau的特定位點(diǎn)是磷酸化位點(diǎn)。
結(jié)果發(fā)現(xiàn),,Tau磷酸化位點(diǎn)之間存在相互依賴性聯(lián)系,,這意味著一個(gè)位點(diǎn)的磷酸化易促使另一個(gè)位點(diǎn)磷酸化,并且在這些位點(diǎn)中還存在一些“主位點(diǎn)”,,即這些位點(diǎn)的磷酸化能影響Tau其他大多數(shù)位點(diǎn)的磷酸化,。
為了探究是否可以靶向這些“主位點(diǎn)”來減少阿爾茨海默病中Tau的毒性,以改善記憶功能,,研究人員進(jìn)行了小鼠實(shí)驗(yàn),。結(jié)果發(fā)現(xiàn),,當(dāng)小鼠的Tau蛋白缺失某個(gè)特定的“主位點(diǎn)”時(shí),它們沒有出現(xiàn)記憶缺陷,。
研究人員表示,,新發(fā)現(xiàn)具有治療涉及Tau蛋白的一系列神經(jīng)系統(tǒng)疾病的潛力,包括帕金森病,、腦震蕩引起的慢性腦損傷和中風(fēng),,未來將進(jìn)一步了解這些“主位點(diǎn)”在健康和疾病中的作用。